Movimientos y transformaciones

Una de las 46 l¨ªneas del sincr¨®tron europeo (ESRF) est¨¢ dedicada a la cin¨¦tica de las prote¨ªnas y de las mol¨¦culas peque?as. Michael Wulff es el responsable de esta l¨ªnea, y explica que para estudiar las prote¨ªnas en movimiento hace falta que puedan ser cristalizadas, lo que no sucede con todas, de forma que se puedan reunir en cantidad. Aislar una sola mol¨¦cula en un haz de rayos X muy intenso es por ahora un sue?o porque las fuentes actuales de radiaci¨®n no son lo suficientemente brillantes. Tendr¨ªan que ser un mill¨®n de veces m¨¢s intensas. Al cristalizar, la funci¨®n biol¨®gica se conserva en muchas prote¨ªnas, explica Wulff. Es el caso de la mioglobina, que su equipo ha estudiado mucho, una prote¨ªna compuesta por 1432 ¨¢tomos (adem¨¢s de los de hidr¨®geno) presente en las c¨¦lulas musculares, a las que proporciona ox¨ªgeno. El ¨¢tomo clave es un ¨¢tomo de hierro presente en el centro de la mol¨¦cula y muy activo en las reacciones bioqu¨ªmicas.

Las im¨¢genes se hacen de forma ultrarrapida, con un flash l¨¢ser muy corto, (del orden de 100 femtosegundos -milmillon¨¦simas de millon¨¦simas de segundo-) que corta el enlace qu¨ªmico entre el hierro y el mon¨®xido de carbono. Luego se ilumina la prote¨ªna con impulsos de rayos X muy cortos, de una duraci¨®n de entre 50 y 200 picosegundos (millon¨¦simas de millon¨¦simas de segundos) y se ve lo que pasa. Wulff se?ala que actualmente est¨¢n estudiando la hemoglobina y que en unos pocos a?os se ha pasado de un conocimiento global de la estructura de las prote¨ªnas (vital para conocer su funci¨®n) a una comprensi¨®n detallada de sus perturbaciones. El conocimiento de los mecanismos de transporta de ox¨ªgeno en la mioglobina y la hemoglobina podr¨ªa servir para mejorar las propiedades de la sangre artificial.