El Nobel de Qu¨ªmica premia un hallazgo clave del ciclo celular
Israel obtiene por primera vez en su historia el galard¨®n cient¨ªfico
Los organismos vivos est¨¢n constantemente sintetizando prote¨ªnas, pero tambi¨¦n tienen que degradarlas, en un ciclo fren¨¦tico de producci¨®n y destrucci¨®n que, si funciona mal, puede producir enfermedades graves. Aaron Ciechanover, Avram Hershko (ambos de Israel) e Irwin Rose (EE UU) descubrieron en los a?os ochenta el mecanismo celular esencial de la degradaci¨®n de prote¨ªnas, y ahora comparten por ello el Nobel de Qu¨ªmica.
?De los cientos de miles de prote¨ªnas que tiene una c¨¦lula humana, cu¨¢les hay que ir degradando en cada momento? Las que llevan una etiqueta molecular espec¨ªfica. As¨ª marcadas son reconocidas por las trituradoras de basura celulares (proteosomas), encargadas de degradarlas. Pero antes se retira la etiqueta (ubicuitina) que se vuelve a usar para marcar otra prote¨ªna camino del basurero. El proceso es esencial en el ciclo celular y el mecanismo del etiquetado con la ubicuitina es el hallazgo clave, a cargo de Ciechanover, Hershko y Rose, que el comit¨¦ Nobel ha considerado este a?o merecedor del m¨¢ximo galard¨®n de la ciencia.
Los dos investigadores israel¨ªes (Hershko naci¨® en Hungr¨ªa y se traslad¨® con su familia a Israel en 1950), ambos del Instituto de Tecnolog¨ªa de Haifa, y su colega estadounidense Rose (Universidad de California en Irving) recibir¨¢n el pr¨®ximo 10 de diciembre en Estocolmo las medallas y diplomas correspondientes, as¨ª como 1,1 millones de euros de premio (a dividir a partes iguales entre los tres).
Ciechanover tiene 57 a?os, Hershko, 67 y Rose 78. Los tres trabajaron juntos en los a?os ochenta en el Fox Chase Cancer Center, de Filadelfia, durante per¨ªodos sab¨¢ticos de los dos cient¨ªficos de Israel.
Los organismos "no somos un edificio que permanece est¨¢tico, sino que estamos constantemente sustituyendo nuestras prote¨ªnas, sintetiz¨¢ndolas y destruy¨¦ndolas", explic¨® ayer Ciechanover, que estaba encantado con la distinci¨®n, informa Reuters. "Nosotros descubrimos los procesos por los que el organismo ejerce el control de calidad". Aproximadamente el 30% de las nuevas prote¨ªnas sintetizadas en una c¨¦lula es degradado mediante el proceso de las proteasomas dado que no superan el riguroso control de calidad celular.
Bajo salarios
Acerca del premio Nobel, Ciechanover dijo que era una inyecci¨®n de dinero bienvenida para los investigadores mal pagados de Israel, as¨ª como un honor para la ciencia israel¨ª. "Nunca he pensado en el dinero, aunque tenemos unos salarios muy bajos", dijo. "Es m¨¢s el honor para Israel, el que pueda conseguirlo un pa¨ªs peque?o, que para m¨ª mismo".
"Gracias al trabajo de los tres premiados, ahora es posible comprender a nivel molecular c¨®mo la c¨¦lula controla unos procesos esenciales rompiendo ciertas prote¨ªnas y no otras", explic¨® ayer la Real Academia de Ciencias Sueca. "La divisi¨®n celular, la reparaci¨®n del ADN, el control de calidad de la producci¨®n de nuevas prote¨ªnas y partes importantes del sistema inmunol¨®gico son ejemplo de procesos gobernados por la degradaci¨®n mediada por la ubicuitina. Cuando la degradaci¨®n no funciona correctamente, el organismo enferma; el c¨¢ncer cervical y la fibrosis qu¨ªstica son dos ejemplos".
Pero el sistema de degradaci¨®n de la ubicuitina no s¨®lo act¨²a en c¨¦lulas animales, tambi¨¦n las plantas lo utilizan para funciones esenciales, como eliminar el propio polen y evitar as¨ª la tendencia a la peligrosa p¨¦rdida de diversidad gen¨¦tica.
Este Nobel de 2004 es el primero cient¨ªfico que obtienen ciudadanos de Israel. Sin embargo, Rose se suma a la ya larga lista de galardonados estadounidenses con el Nobel de Qu¨ªmica, 55 en total, de 151 laureados desde que se crearon estos premios en 1901.
'Beso de la muerte'
La destrucci¨®n de prote¨ªnas en la c¨¦lula no es indiscriminada. Precisamente es la mol¨¦cula que etiqueta las prote¨ªnas que deben ser degradadas en cada momento (un polip¨¦ptido denominado ubicuitina), la que permite cumplir esa destrucci¨®n con alta especificidad en un proceso muy regulado. De hecho, las estructuras con forma de barril denominadas proteasomas (hay unas 30.000 en cada c¨¦lula) que se encargan de trocear y eliminar las prote¨ªnas no ser¨ªan capaces de hacer la selecci¨®n e identificarlas sin la reacci¨®n de esa marca molecular, o beso de la muerte, como llama la Academia de Cencias Sueca a la ubicuitina, en un comunicado sobre el descubrimiento premiado. Una vez conducida la prote¨ªna condenada al basurero la etiqueta queda libre para ser reutilizada en otra. Mientras tanto, la prote¨ªna entra por un extremo del barril (mediante un sistema de reconocimiento similar a una llave y una cerradura) y all¨ª es cortada en fragmentos que salen por el otro extremo.
La ubicuitina fue aislada en 1975 y se encontr¨® en muchos tejidos y organismos diferentes (lo que explica el nombre) pero su funci¨®n no se conoci¨® hasta el trabajo de Ciechanover, Hershko y Rose, dado a conocer en 1980. Desde entonces se ha investigado y avanzado mucho en este mecanismo celular.
La destrucci¨®n controlada no s¨®lo es esencial para la degradaci¨®n de prote¨ªnas incorrectas en la c¨¦lula sino que interviene tambi¨¦n en el control del ciclo celular, la replicaci¨®n del ADN y la estructura cromos¨®mica.
La ubicuitina se ha convertido en objetivo de medicamentos para luchar contra varias enfermedades con diferentes enfoques terap¨¦uticos. Por ejemplo, el mecanismo de destrucci¨®n orquestado por esta etiqueta molecular puede ser blanco de f¨¢rmacos que eviten la degradaci¨®n de determinadas prote¨ªnas, pero tambi¨¦n se puede aprovechar este sistema para destruir prote¨ªnas indeseadas.
La academia sueca recuerda que incluso ya se han hecho los ensayos cl¨ªnicos de un inhibidor de la proteasoma, el Velcade, contra el mieloma m¨²ltiple.
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