C¨®mo funcionan realmente las bacterias que comen pl¨¢stico

Las botellas de pl¨¢stico que arrojamos a la basura hoy durar¨¢n cientos de a?os. Es una de las principales razones por las que el creciente problema de la contaminaci¨®n provocada por los pl¨¢sticos, que est¨¢ teniendo una repercusi¨®n mortal sobre la vida marina, es tan grave.

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Pero los cient¨ªficos han descubierto recientemente una cepa de bacterias capaces literalmente de comer el pl¨¢stico utilizado para fabricar botellas, y la han mejorado para hacer que trabajen con mayor rapidez. Los efectos son modestos ¨Cno es una soluci¨®n completa para la contaminaci¨®n causada por los pl¨¢sticos¨C pero demuestran que las bacterias podr¨ªan ayudar a establecer un reciclado m¨¢s respetuoso con el medio ambiente.

Los pl¨¢sticos son pol¨ªmeros complejos, lo que significa que son cadenas largas y repetitivas de mol¨¦culas que no se disuelven en agua. La resistencia de estas cadenas hace que el pl¨¢stico sea muy duradero y tarde mucho tiempo en descomponerse de manera natural. Si fuese posible descomponerlos en unidades qu¨ªmicas m¨¢s peque?as y solubles, ser¨ªa posible recoger estos componentes y reciclarlos para fabricar nuevos pl¨¢sticos, como un sistema de lazo cerrado.

En 2016, unos cient¨ªficos japoneses probaron diferentes bacterias de una planta de reciclado de botellas y descubrieron que la Ideonella sakaiensis 201-F6 era capaz de digerir el pl¨¢stico empleado para botellas de bebidas de un solo uso, el polietileno tereftalato (PET). Funciona secretando una enzima (un tipo de prote¨ªna que acelera reacciones qu¨ªmicas) conocida como PETasa. Esta enzima divide varios enlaces qu¨ªmicos (¨¦steres) del PET, y deja mol¨¦culas m¨¢s peque?as que las bacterias pueden absorber, usando el carbono que hay en ellas como fuente de alimento.

Aunque ya se sab¨ªa que otras enzimas bacterianas digieren lentamente el PET, parece que la nueva enzima evolucion¨® espec¨ªficamente para dicha tarea. Esto indica que podr¨ªa ser m¨¢s r¨¢pida y eficiente, por lo que ser¨ªa posible utilizarla en el biorreciclaje.

En consecuencia, varios equipos est¨¢n intentando descubrir c¨®mo funciona exactamente la PETasa mediante el estudio de su estructura. En los ¨²ltimos 12 meses, grupos de Corea, China y de Reino Unido, Estados Unidos y Brasil han publicado trabajos que muestran la estructura de la enzima en alta resoluci¨®n y analizan sus mecanismos.

Estos art¨ªculos demuestran que la parte de la prote¨ªna PETasa que realiza la digesti¨®n qu¨ªmica est¨¢ f¨ªsicamente dise?ada para ligarse a las superficies del PET y funciona a 30? C, lo cual la hace apta para el reciclado en biorreactores. Dos de los equipos han demostrado tambi¨¦n que, efectuando cambios sutiles en las propiedades qu¨ªmicas de la enzima para que interact¨²e de diferente manera con el PET, es posible hacer que funcione con m¨¢s rapidez que la PETasa natural.

Utilizar enzimas de bacterias en biorreactores para descomponer el pl¨¢stico y reciclarlo sigue siendo m¨¢s f¨¢cil de decir que de hacer. Las propiedades f¨ªsicas de los pl¨¢sticos hacen que a las enzimas les resulte muy dif¨ªcil interactuar con ellos.

El PET empelado en las botellas de bebidas tiene una estructura semicristalina, lo que significa que las mol¨¦culas de pl¨¢stico est¨¢n fuertemente comprimidas y a las enzimas les resulta dif¨ªcil acceder a ellas. El estudio m¨¢s reciente demuestra que la enzima mejorada probablemente funcione bien porque la parte de la mol¨¦cula implicada en la reacci¨®n es muy accesible, lo cual permite a la enzima atacar incluso las mol¨¦culas de PET enterradas.

Mejoras modestas

Las mejoras de la actividad de la PETasa no fueron llamativas, y todav¨ªa no estamos cerca de hallar una soluci¨®n a la crisis de los pl¨¢sticos. Pero esta investigaci¨®n nos ayuda a entender la manera en que esta prometedora enzima descompone el PET y nos da una idea de c¨®mo podr¨ªamos hacerla trabajar con mayor rapidez, manipulando sus partes activas.

Es relativamente inusual poder dise?ar enzimas que funcionen mejor que las que han evolucionado en la naturaleza. Quiz¨¢ este logro refleje el hecho de que las bacterias que usan la PETasa han evolucionado recientemente para sobrevivir a base del pl¨¢stico fabricado por humanos. Esto podr¨ªa dar a los cient¨ªficos una interesante oportunidad de adelantar a la evoluci¨®n, dise?ando formas de PETasa optimizadas.

Pero hay un problema. Si bien es probable que las bacterias modificadas que se utilizan en los biorreactores est¨¦n altamente controladas, el hecho de que evolucionasen para degradar y consumir pl¨¢stico indica, para empezar, que este material del que tanto dependemos podr¨ªa no ser tan duradero como cre¨ªamos.

Si m¨¢s bacterias no cultivadas comenzaran a comer pl¨¢stico, podr¨ªan verse amenazados productos y estructuras dise?ados para durar muchos a?os. La industria del pl¨¢stico afrontar¨ªa el grave reto de impedir que estos productos se contaminaran de hambrientos microorganismos.

Las lecciones aprendidas con los antibi¨®ticos nos dicen que tardamos en tomar la delantera a las bacterias. Pero estudios como estos a lo mejor nos dan una ventaja inicial.

Emily Flashman es investigadora de enzimolog¨ªa en la Universidad de Oxford

Cl¨¢usula de divulgaci¨®n

Emily Flashman recibe financiaci¨®n del BBSRC (Consejo de Investigaci¨®n en Ciencias Biol¨®gicas y Biotecnolog¨ªa) brit¨¢nico receives funding from the B.B.S.R.C.

Este art¨ªculo fue publicado originalmente en ingl¨¦s en la web The Conversation.

Traducci¨®n de News Clips.